Тип урока: урок изучения нового материала с элементами практикума.
Форма урока: комбинированный.
Учебно-воспитательные задачи урока:
- Образовательные:
– развитие навыков системного мышления при анализе строения и функций ферментов;
– познакомить учащихся с приемами мнемотехники при запоминании большого количества терминов;
– развитие навыка учащихся по планированию работы и организации рабочего места;
– развитие практических умений и навыков при выполнении лабораторной работы.
Оборудование:
Демонстрационное оборудование: Таблица № 12 с изображением разных уровней организации белковых молекул, отрезок гибкого провода длиной 1 м., металлический стержень длиной 30 см., таблица № 15 с изображением фермента рибонуклеазы, магнитные модели строения ферментов, лекарственные препараты содержащие различные ферменты (мизим, панзинор).
Лабораторное оборудование: (на каждый стол)
Штатив с пятью пробирками с натуральными объектами (вареный и сырой картофель, вареное и сырое мясо), склянки с 3% раствором пероксида водорода, песок, ступка и пестик. Инструкция по выполнению лабораторной работы.
Межпредметные связи.
Внутрипредметные связи – Ферменты. (Пищеварение, 9 класс)
Межпредметные связи – Химия, 10 класс. Белки. Нуклеиновые кислоты. Ферменты. Химия, 9 класс. Скорость химических реакций.
Эпиграф урока:
“Проблема природы жизни – это проблема первичной организации материи в живых объектах.”
Акад. В.А.Энгельгардт
Ход урока
1. Организационный момент.
Вступительное слово учителя.
Сегодня на уроке мы продолжим знакомство с разнообразными функциями белков в живых организмах. Рассмотрим как изменяются свойства белков в связи с изменением их структуры. Решение данных вопросов будем решать теоретически (на лекции), так и практически (на лабораторной работе).
2. Повторение ранее изученного материала.
Устный опрос.
- Какие органические вещества входят в состав клетки?
- Из каких простых органических соединений состоят белки?
- Что такое пептиды?
- Какова первичная структура белка? Каков характер связей в ней?
- Как образуется вторичная, третичная и четвертичная структура белка?
Каков характер связей в них? - Какие функции белков вам известны?
(При ответах учащиеся пользуются динамическим моделированием структур белка при помощи гибкого шнура).
- Доказательно объясните первостепенное значение белков в клетках живых организмов, занимающих в живой природе первое место как по количеству, так и по значению.
- Работа с терминами.
Дать определение опорным понятиям:
Биополимеры –
Белки –
Аминокислоты –
Водородные связи –
Структуры белка –
Денатурация белка –
Ренатурация белка –
Катализ –
По итогам устного опроса оцениваются знания учащихся.
Слово учителя:
Мы познакомились с различными белками, разобрали их строение, структуры, свойства, функциональное значение для живых организмов. А как вы думаете, изменится ли функция белка при нарушении его структуры?
Учащиеся совместно с учителем высказывают предположения, находят правильный ответ (Белки утратят свои функции при нарушении его структуры).
На примере белков-ферментов мы сегодня рассмотрим как меняются свойства белковых молекул с изменением их структуры. Решение этого вопроса будем осуществлять при изучении нового материала с помощью практических опытов и наблюдений.
3. Изучение нового материала в форме лекции. (На доске записан план лекции, новые понятия и термины урока. Во время изложения учителем лекции учащиеся в тетрадях записывают краткий конспект нового материала.)
Новые понятия и термины урока:
Фермент
Активный центр фермента
Апофермент
Кофермент
Специфичность ферментов
Условия работы ферментов
Лекция № 4.
Тема: “Ферменты”
План:
- Строение ферментов.
- Классификация ферментов.
- Свойства ферментов и их функции.
- Факторы, влияющие на активность ферментов.
- Механизм действия ферментов.
- Значение ферментов.
Ферменты – это высокоспециализированные белки, которые ускоряют химические реакции в клетке, т.е. являются биологическими катализаторами.
Строение ферментов.
- Простые (однокомпонентные, состоят из белка: амилаза, пепсин, трипсин)
- Сложные (двухкомпонентные, состоят из белковой части (апофермент) и небелковой части (кофермент – витамины или минеральные вещества).
Каталитическую активность сложные ферменты проявляют только в присутствии коферментов. Каталитическую активность проявляет не вся молекула фермента, а только его незначительная часть называемая активным центром.
Классификация ферментов.
| Классы ферментов | Катализируемая реакция | Примеры ферментов |
| 1. Оксидоредуктазы | Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому. | Дегидрогеназа, оксидаза. |
| 2. Трансферазы | Перенос определенной группы атомов (метильной, ацильной, фосфатной или аминогруппы) от одного вещества к другому. | Трансаминаза, киназа. |
| 3. Гидролазы | Реакции гидролиза. | Липаза, амилаза, протеаза. |
| 4. Лиазы | Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, С-N, C-O, С-S. | Декарбоксилаза, фумараза, альдолаза. |
| 5. Изомеразы | Внутримолекулярная перестройка | Изомераза, мутаза. |
| 6. Лигазы | Соединение двух молекул в результате образования новых связей С-С, С-N, C-O, С-S, сопряженное с распадом АТФ. | Синтеаза. |
Название фермента образуется от названия катализируемого вещества с добавлением окончания “аза” (фермент ускоряющий распад белков – протеаза, жиров – липаза, углеводов – амилаза).
Свойства ферментов.
1. Высокая каталитическая активность (углекислый газ из крови связывается с гемоглобином в карбогемоглобин со скоростью 10 молекул в секунду, а при ферменте карбоангидраза в 10 раз больше).
2. Специфичность (избирательность) действия (один фермент катализирует одну реакцию).
3. Регулируемость активности ферментов (внутренняя среда организма из-за действия ферментов всегда постоянна).
Факторы влияющие на активность ферментов.
1. Концентрация фермента и субстрата (чем выше концентрация исходных веществ, тем выше скорость реакции).
2. Активная реакция среды (рН) (большинство ферментов проявляют максимальную активность при значении рН=7 (нейтральная). Некоторые активны только в кислой среде (пепсин рН=2), некоторые только в щелочной (липаза рН=9). При физических нагрузках в мышцах накапливается молочная кислота, способная закислять среду и снижать активность многих ферментов).
3. Температура (Различные клеточные ферменты работают в своем диапазоне температур, где они проявляют наибольшую активность (средние температуры 37-40 С) При низких температурах активность ферментов замедляется, при высоких фермент(белок) разрушается (денатурация белка). При замораживании фермент сохраняет свою структуру и затем при размораживании восстанавливает свои свойства).
4. Активаторы и ингибиторы (ионы металлов, низкомолекулярные вещества) активаторы повышают активность фермента (АТФ-аза миозина мышц активируется ионами Са ), ингибиторы снижают активность фермента, т.к. занимают место субстрата (конкурентные ингибиторы), или соединяются с неактивной частью и тем самым меняют химическую природу фермента (катализ нарушается) (неконкурентные ингибиторы – ионы тяжелых металлов – свинец, медь, ртуть, мышьяк и многие яды).
Механизм действия ферментов.
Взаимодействие субстрата и фермента происходит в несколько стадий:
- взаимодействие субстрата (S) с активным центром фермента (Ф) и образование фермент-субстратного комплекса,
- преобразование в фермент-субстратном комплексе с образованием нового продукта,
- отделение продукта реакции от активного центра фермента (сам фермент в ходе реакции не изменяется и вступает в другие реакции вновь).
А + В = АВ (скорость медленная)
субстрат новый продукт
А + Ф = АФ + В = АВ + Ф (скорость быстрая)
Модель взаимодействия фермента с субстратом.
1. Модель Фишера “ключ к замку”. Субстрат и фермент комплиментарны (точно подходят друг к другу, как ключ к замку).
2. Модель Кошланда “перчатка-рука”. Субстрат и активный центр фермента становятся соответствующими друг другу (как перчатка, одетая на руку) только после того, как соединятся.
Значение знаний о ферментах.
| В медицине | В промышленности | В спорте |
| 1. Многие заболевания в организме связаны с
изменением активности ферментов или процессом их синтеза
(ферментопатия): – замедленное физическое развитие, – нарушение обмена веществ, – психическая неполноценность. |
При изготовлении сыра, хлебопечении, пивоварения. При изготовлении антибиотиков, витаминов, … |
1. При мышечной деятельности может изменяться
активность и биосинтез многих ферментов, что приводит к усилению или
замедлению скорости метаболизма и процессов энергообразования. 2. От активности фермента зависит физическая работоспособность, скорость восстановления, адаптация к физическим нагрузкам. 3. Действие многих витаминов и других биологически активных веществ, которые применяются в практике спорта для восстановления организма и регуляции массы тела, связано с ферментами. |
4. Обобщение и закрепление знаний по новому материалу.
- Что такое ферменты?
- Какова роль ферментов в обмене веществ, диагностике функционального состояния организма?
- Как образуются названия ферментов?
- Как построены ферменты?
- Что такое кофермент и какова его роль? Какие знаете коферменты?
- Какова связь между ферментами и витаминами?
- Какую функцию выполняет активный центр фермента?
- Назовите основные свойства ферментов.
- В чем состоит специфичность действия ферментов?
- Раскройте механизм действия ферментов. Как фермент
- взаимодействует с субстратом?
- Как влияют отдельные факторы среды на активность фермента?
- Что такое активаторы и ингибиторы ферментов? Приведите примеры их действия на отдельные ферменты.
- Какие знаете классы ферментов?
- Как влияют физические нагрузки на активность т свойства ферментов?
5. Выполнение лабораторной работы № 3 по теме “Каталитическая активность ферментов в живых тканях”.
Проведение работы по инструкции. (Приложение)
Учащиеся оформляют в лабораторных тетрадях отчет об итогах
лабораторной работы. Сдача лабораторных тетрадей на проверку.
6. Домашнее задание.
Общая биология: Учеб. Для 10–11 класс общеобразоват. О-28 / Д.К.Беляев, П.М.Бородин, Н.Н.Воронцов и др. М.: Просвещение, 2005.